●ケラチン

動物体の角，蹄，爪，髪，羽などに含まれている硬蛋白質の一種。ときに 10～15%に及ぶシスチンを含むことが特徴の一つで，分子内にペプチド鎖間のS-S結合が多いことから，物理的・化学的抵抗力が強く，蛋白分解酵素に作用されにくく，10%以上の濃度のカセイソーダでようやく分解される。天然のものはα-ケラチンといわれる分子構造であるが，引伸ばすとβ-ケラチンとなる。一方，水蒸気加熱や薬品処理で，もとよりも短くなる超収縮 (過収縮) の現象もある。

硫黄を含んだたんぱく質。毛髪・つめ・角・羽毛などの主成分。

　硬タンパク質の一種で，線（繊）維状のタンパク質．食べても消化されにくい．分子内にジスルフィド結合が多い．皮膚，羽毛，爪，毛髪，角，ひづめなどに分布．細胞骨格にも存在する．

髪の毛の主成分であり、硬く強度のあるタンパク質。約18種類のアミノ酸が結合した構造で、爪や皮膚組織の成分でもある。

硬タンパク質の一種。動物がその生体を外界から隔離するために形成した保護外被，すなわち皮膚角質層，毛髪，羊毛，羽毛，角，つめ，うろこ，くちばしなどを形成している類似タンパク質の総称。角質ともいう。丈夫で弾性に富み，化学的に安定である。水をはじめとするすべての中性溶媒に不溶。タンパク分解酵素の作用も受けにくい。アミノ酸組成はシステインが多く，16％にも達するものがある。ペプチド鎖はその大部分がα構造をとり，さらにそのペプチド鎖が集まり，互いに左巻きにねじり合って超らせんを形成していると考えられている。

硬タンパク質の一つで、毛髪、つめ、皮膚などの構造タンパク質（生体内で構造・形態などを形成・保持するタンパク質）の総称。角質ともいう。水およびすべての中性溶媒に不溶である。また、ペプシン、トリプシンなどのタンパク分解酵素の作用を受けにくい。ケラチンの分離は、原料を粉末にして熱有機溶媒および熱水による処理ののち、タンパク分解酵素で共存するタンパク質を除去してケラチンを残す。ケラチンはα(アルファ)-ケラチン群とβ(ベータ)-ケラチン群に分けられるが、α-ケラチンが主である。α-ケラチン群はシスチン含有量の多いことが特徴で、ペプチド鎖はジスルフィド結合（-S-S-）に富み、網状につながった繊維構造をもつ。角(つの)やつめのシスチン含有量は約22％、皮膚、毛髪、羊毛では10～14％である。また、他のアミノ酸もほとんどのものを含む。β-ケラチン群は、爬虫(はちゅう)類、鳥類の鱗(うろこ)、つめ、嘴(くちばし)などを構成し、シスチンを含まず、側鎖のアミノ酸としてグリシン、アラニンが多い。X線回折像をみると、α-ケラチン群は互いに似ており、β-ケラチン群とはポリペプチド鎖のねじれ方や巻き方が異なる。α-ケラチン群はポリペプチド鎖がすべて平行で、α-螺旋(らせん)構造とよばれる構造をもち、β-ケラチン群はポリペプチド鎖間に水素結合をしたβ-シート（折り紙構造）とよばれる構造をもつ。毛髪などに張力をかけたり湿らせたりすると伸びるが、この状態のX線回折像は、β-ケラチン群の像に似ており、いわば「β型」をとっているようにみえる。この状態のケラチンをβ-ケラチンとよぶこともある。この見かけのα-β転移は可逆的で、張力を取り去ると自然に収縮する。羊毛が弾性を示すのはこのためとされているが、熱水、水蒸気、アルカリなどで処理すると、繊維は「β型」に固定されて収縮できなくなる。パーマネントセットされた毛髪はこの状態である。前記のように構造タンパク質として存在するほか、細胞骨格に含まれる中間径フィラメントの一つであるケラチンフィラメントを形成する。また、水疱(すいほう)形成を示す皮膚疾患にはケラチン遺伝子の突然変異が原因となっているものがある。［飯島道子］
『D・ヴォート、J・G・ヴォート著、田宮信雄他訳『ヴォート生化学』（1996・東京化学同人）　▽宮本武明他編『21世紀の天然・生体高分子材料』（1998・シーエムシー）　▽R・K・マレー他著、上代淑人・清水孝雄監訳『ハーパー生化学』原書28版（2011・丸善）』

角質タンパク質ともいう．は虫類，鳥類，ほ乳類の表皮角質，毛，爪，角，羽毛，卵殻などの構成タンパク質で，シスチンを多く含む(11～12％)．電子顕微鏡による観察では，直径約20 nm の繊維が六角格子状または層状に並び，この繊維はさらに9本の細繊維が円筒状になったものである．細繊維は直径約2 nm で，αヘリックスのペプチドが2本ないし3本より合わされたと仮定すると矛盾しない．X線回折法による研究から，細繊維は0.51 nm ピッチのαヘリックス構造をとり，水蒸気で引き伸ばした羊毛，毛髪ではβ構造をとると考えられている．[CAS 169799-44-4]