●コラーゲン

膠原質ともいった。硬蛋白の一種で，哺乳類，鳥類などの結合組織，骨，歯，靭帯，腱，真皮などから分離され，多くの動物体で最も多量に存在する蛋白質である。繊維を構成する基本単位は，長さ 280nm，幅 1.5nm，分子量約 35万のトロポコラーゲンであるとされる。3本のポリペプチド鎖が縄のようにより合せられた特有の構造をもち，グリシンとプロリンおよびこれから誘導されたヒドロキシプロリン含量が高いのが特色である。水などには溶けないが，水や希酸，希アルカリで長時間煮ると，部分加水分解の結果，ゼラチンといわれる糊状の誘導蛋白質に変る。ゼラチンは，細菌の培地，写真乳剤，薬用カプセル，にかわと呼ばれる接着剤，墨汁の保護コロイドなどとして工業的に広く利用されている。

動物の骨、軟骨、象牙質、腱、皮膚、角膜などの結合組織を構成する主要なたんぱく質。哺乳類では体の総たんぱく質の25%を占める。コラーゲン分子は3本の長いポリペプチドの鎖がらせん状に絡まったもので、その独特のアミノ酸配列が構造の安定化に役立っている。この分子が少しずつずれて多数並んだものが膠原(こうげん)繊維である。成長とともにポリペプチド鎖間に架橋結合が生じて不溶性になり、これが老化の原因の1つと考えられている。コラーゲンを変成処理して可溶性にするとゼラチンができる。
(垂水雄二 科学ジャーナリスト ／ 2007年)

動物の結合組織の主成分で、骨・腱(けん)・皮膚などに多く含まれる線維状の硬たんぱく質。煮ると膠(にかわ)ができる。膠原質(こうげんしつ)。

　動物の結合組織にあるタンパク質で，体内で最も多量に存在するタンパク質である．3本の鎖からなり，近傍の分子間で架橋を作り強固な構造を作る．現在20種ほどが知られ，I，II，とローマ数字で区別される．アミノ酸としては，グリシン，プロリン，ヒドロキシプロリンに富み，リシン，トリプトファンをほとんど含まない栄養価の低いタンパク質．水で煮るとゼラチンになる．

動物の体内にもっとも多く存在する線維状タンパク質。哺乳動物では、その全タンパク質量の30％を占めており、特に皮の真皮層では90～95％を占めている。

　健康で美しい肌を保つためには多量のビタミン類の摂取が必要ですが、じつは皮膚の組織と組織をつなぐ重要な役割をはたすコラーゲンの生成にも欠かせないのです。とくにビタミンＣはコラーゲンの生成を助ける作用があります。
　コラーゲンが不足すると皮膚表面は肌荒れを起こしたり、血管内の細胞がはがれて出血してしまうことも。またコラーゲンは皮膚や血管だけでなく、骨、軟骨、歯、歯ぐきを健康に保つために欠かせない物質です。
　ビタミンＣによって生成を助けるだけでなく、コラーゲンは直接食べものからも摂取できます。鶏肉を煮こむとゼラチン質の物質がでますが、これがコラーゲンで、沸騰させるとゼラチン質になるのが特徴です。多くの食品から、直接摂取したり、またビタミンＣを摂取することで根本的な肌の健康を保ちましょう。

硬たんぱく質のひとつ。動物の体の中の結合組織に多く含まれている繊維性のたんぱく質で、特に皮膚・骨・腱(けん)などに多く含まれており、人体の総たんばく質の約30％を占める成分。アミノ酸からつくられ、骨や軟骨の形成に重要な役割をもち、細胞をつなぎとめる働きをするほか、骨粗鬆症(こつそしょうしょう)の予防、関節痛の緩和、リウマチの改善、アレルギー体質改善、肌の張り・柔軟性の保持などに効果が期待できる。◇「膠原(こうげん)質」ともいう。

硬タンパク質の一種で無脊椎，脊椎動物をとわず多細胞動物に広く分布し，量的にも最も多く見いだされるタンパク質である。哺乳類では全タンパク質の約1/4をしめる。動物の結合組織を構築している主要な繊維状要素。張力に対してたいへん強いので，腱や靱帯で力を損失することなく伝達するのにつごうがよい。　熱湯処理で徐々に溶けて水に可溶性のゼラチンに変わる。動物の成長とともに分子間に橋かけ構造が生じ不溶性になる。コラーゲンの基本的な構造単位は分子量約30万のトロポコラーゲンである。

動物の骨、軟骨、腱(けん)、皮膚などを構成するタンパク質で、～型の19種を含む28種の存在が知られている。それぞれ分布や機能が異なるが、このうち～型が主要な型である。型は皮膚、腱、骨に、型は軟骨、硝子体、型は皮膚、肺、脈管系など、型は基底膜に存在する。コラーゲンは硬タンパク質（アルブミノイド）の一つであるが、ケラチンと異なり伸展性に乏しく、繊維状で存在して構造上の連続体をつくり、細胞相互で組織を形成するのを助ける。脊椎(せきつい)動物中もっとも多く含まれるタンパク質で、全体の約3分の1を占める。分子量約30万。水、希酸、希アルカリ、有機溶媒などに不溶。水、希酸、希アルカリで長時間煮沸すると、可溶性の誘導タンパク質ゼラチン（膠(にかわ)）に変性する。このため、膠原質(こうげんしつ)ともよばれる。構成アミノ酸はプロリン、ヒドロキシプロリン、グリシンが多く、含硫アミノ酸が少ない。なかでも一般のタンパク質には存在しないヒドロキシプロリンを約10％も含むことが特徴である。通常のプロテアーゼによって分解されにくく、コラーゲンに特異的なコラゲナーゼによって分解される。コラーゲン分子は3本の同種あるいは異種のポリペプチド鎖よりなる。これらのポリペプチド鎖が左巻きの螺旋(らせん)状になり、さらにこれが3本集まって右巻きの螺旋状に織り合わされてできた三重螺旋構造をとっている。この三重螺旋部分には3残基ごとにグリシンが存在し、(Gly-X-Y)_nの繰り返し構造がみられるが、プロリンはXまたはYに、ヒドロキシプロリンはYに入る。電子顕微鏡下では横紋構造に見える。各結合組織の機能により異なった配列の仕方がみられ、腱(けん)では平行な束として配列し、非常に強固な構造をとっており、皮膚では織り合わされた網をつくって、これが何層にも重なっている。このような構造タンパク質（生体内で構造・形態などを形成・保持するタンパク質）としての機能のほかに、細胞外マトリックスの主成分として細胞の接着および細胞の増殖や分化などに関与している。コラーゲンの異常による疾患には、骨形成不全症、エーラス‐ダンロス症候群（関節や皮膚の異常）およびメンケス症候群（ねじれた毛髪、成長遅延）がある。［飯島道子］
『久保木芳徳他著『次世代タンパク質コラーゲン――動物の起源の謎からバイオオーガンまで』（1986・講談社）　▽松永是・本宮達也編著『おもしろいバイオ新素材のはなし』（1990・日刊工業新聞社）　▽林利彦著『人の体は再生できるか――コラーゲンからさぐる細胞の設計・組立のメカニズム』（1991・マグロウヒル出版）　▽竹市雅俊・宮坂昌之編『細胞接着分子――その生体機能の全貌』（1996・東京化学同人）　▽日本水産学会監修、木村茂編著『魚介類の細胞外マトリックス』（1997・恒星社厚生閣）　▽藤本大三郎著『コラーゲンの秘密に迫る――食品・化粧品からバイオマテリアルまで』（1998・裳華房）　▽宮本武明他編『21世紀の天然・生体高分子材料』（1998・シーエムシー）　▽藤本大三郎著『コラーゲン物語』（1999・東京化学同人）　▽日本水産学会監修、西田清義編『魚貝類筋肉タンパク質――その機構と機能』（1999・恒星社厚生閣）　▽藤本大三郎著『図解雑学　老化のしくみと寿命』（2001・ナツメ社）　▽鈴木喜隆・高橋幸則編著『食の科学――水産食品を中心にして』（2001・成山堂書店）　▽日本水産学会監修、関伸夫・伊藤慶明編『かまぼこの足形成――魚介肉構成タンパク質と酵素の役割』（2001・恒星社厚生閣）　▽松永政司・宇住晃治監修『コラーゲンが導く驚異の核酸バランス』（2002・サクセスマーケティング）　▽白井邦郎著『コラーゲンと美容・健康を語る』（2002・樹芸書房）　▽R・K・マレー他著、上代淑人・清水孝雄監訳『ハーパー生化学』原書28版（2011・丸善）　▽林泰史著『骨の健康学』（岩波新書）』

動物の結合繊維を構成する繊維状タンパク質．皮膚，骨，腱，結締組織などに存在し，動物体の構造を保つタンパク質で，腔腸動物から脊椎動物まで広く分布する．ただし，節足動物ではキチンがコラーゲンのはたらきをしている．分子量3×10⁵，直径1.5 nm，長さ280 nm の棒状分子で，3本のペプチド鎖がコラーゲンらせんと称される特殊ならせん構造をとっている．この構造はペプチド鎖がほとんど伸び切った状態で，アミノ酸残基当たり0.29 nm ピッチの左巻きのらせんを形成し，3.3残基で1回転する．この左巻きらせんが3本集合し，軽く右まわりによれたらせん構造である．アミノ酸組成ではシスチン，システイン，トリプトファンを含まずプロリン，ヒドロキシプロリンの合計が全アミノ酸組成の1/3を占め，またグリシンが1/3を占める．プロリンの含有量が多いこと，またヒドロキシプロリン，ヒドロキシリシンを含有することが特徴である．[別用語参照]ゼラチン，αヘリックス