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ヘモグロビン

ブリタニカ国際大百科事典 小項目事典

ヘモグロビン
hemoglobin
色素,血球素。記号Hb脊椎動物赤血球中にある,酸素運搬する複合蛋白質。単純蛋白質グロビンヘムの複合体で,赤色。ヘモグロビン1分子はで1分子の酸素と結合して酸化ヘモグロビンとなり,末梢の酸素分圧の低いところで酸素を分離して還元ヘモグロビン HbCO2 となり,肺に戻って再び酸素と結合する。哺乳類のヘモグロビンは,分子量約6万 8000 (ヒト,ウマ) ,1分子中にヘム4個をもつ。

出典:ブリタニカ国際大百科事典 小項目事典
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知恵蔵

ヘモグロビン
すべての脊椎動物と一部の無脊椎動物血液に含まれる呼吸色素たんぱく質。グロビン分子にヘム分子が結合したもので、ヒト成人のグロビン分子はアルファ鎖とベータ鎖それぞれ2本計4本の鎖からなる。ヘム分子は2価の原子をもち、酸素分圧が高いと酸素と結合して酸素ヘモグロビンとなり、酸素分圧が下がると酸素を放出して還元型に戻る性質があるため、血液中の酸素運搬体となっている。一酸化炭素もヘモグロビン分子との結合がきわめて強く、空気中の濃度が高いと容易に一酸化炭素中毒を引き起こす。ヘモグロビンには多数の突然変異型があり、重い遺伝病の原因となるものもある。
(垂水雄二 科学ジャーナリスト / 2007年)

出典:(株)朝日新聞出版発行「知恵蔵」

デジタル大辞泉

ヘモグロビン(hemoglobin)
脊椎動物の赤血球中に含まれる、たんぱく質のグロビンと鉄を含む色素ヘムとが結合した色素たんぱく質。代表的な鉄たんぱく質の一であり、ヘムたんぱく質に分類される。呼吸器官から入った酸素と結合してオキシヘモグロビンとなり、体内の各組織に運ぶはたらきをする。一酸化炭素とは酸素以上に結合しやすい。血色素(けっしきそ)。

出典:小学館
監修:松村明
編集委員:池上秋彦、金田弘、杉崎一雄、鈴木丹士郎、中嶋尚、林巨樹、飛田良文
編集協力:田中牧郎、曽根脩
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栄養・生化学辞典

ヘモグロビン
 血色素ともいう.脊椎動物の赤血球にある色素タンパク質で,酸素と結合してそれを各組織に運搬する機能をもつ.

出典:朝倉書店
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世界大百科事典 第2版

ヘモグロビン【h(a)emoglobin】
血液中の酸素を運搬する赤色色素タンパク質。血色素ともいう。Hbと略される。魚類から哺乳類にいたる脊椎動物に広く分布し,血液の赤血球中に存在する。ヒトの血液は1ml中に約5×109個の赤血球を含み,1個の赤血球中には約2.8×108個のヘモグロビンが含まれている。環形動物などの非脊椎動物にも存在するが,血球中ではなく血漿(けつしよう)に直接溶けている。ヒトでは骨髄の赤血球細胞でつくられて,約120日間体内を循環する。

出典:株式会社平凡社
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大辞林 第三版

ヘモグロビン【hemoglobin】
脊椎動物の赤血球に含まれる鉄を含む色素(ヘム)とタンパク質(グロビン)とからなる複合タンパク質。酸素と可逆的に結合する能力があり、血中での酸素運搬の役割をもつ。酸素と結合すると鮮紅色、酸素を離すと暗赤色を呈する。血色素。血紅素。

出典:三省堂
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日本大百科全書(ニッポニカ)

ヘモグロビン
へもぐろびん
hemoglobin
脊椎(せきつい)動物の赤血球中に多量に存在し、酸素を運搬する色素タンパク質で、血色素ともいい、Hbと略記される。鉄を含むポルフィリン環(ヘム)とタンパク質の一種(グロビン)、すなわちプロトヘム約4%(そのうち鉄9%、プロトポルフィリン91%)とグロビン約96%からなる。この鉄原子には酸素と可逆的に結合する能力があり、生体内では酸素運搬の役割を果たしている。ヘモグロビン1分子は4個のポリペプチド鎖からなり、それぞれのポリペプチド鎖には一つずつのヘムが含まれている。したがって、ヘモグロビン1分子には鉄原子が4個含まれ、鉄原子1個につき1分子ずつ酸素が結合する。ヘモグロビンは酸素圧の高い肺やえらで酸素を結合し、酸素圧の低い組織に達すると酸素を遊離する。ヘモグロビン分子の酸素飽和度を縦軸に、酸素の分圧を横軸にとると、S字型の酸素解離曲線を示す。これは酸素のヘモグロビンへの結合に協同性があるためで、アロステリック効果とよばれる。また、酸素の放出は水素イオン濃度(pH)が下がることによって促進されるので、炭酸ガスが多くてpHの低い末梢(まっしょう)の組織では、より酸素を遊離しやすくなっている。その炭酸ガスは血漿(けっしょう)中に溶けて肺に運ばれ、肺呼吸で体外に放出されるとpHはふたたび元に戻り、ヘモグロビンは酸素と結合するようになる。炭酸ガス分圧の増加やpHの低下により酸素とヘモグロビンの親和性が低下するのはボーア効果とよばれる。一方、筋肉中にはヘモグロビンとよく似た色素タンパク質であるミオグロビンがあり、ヘモグロビンよりも酸素との親和力が大きく、比較的酸素圧の低いところでもヘモグロビンから酸素を受け取って筋肉活動に供給している。なお、ヘモグロビンは1グラム当り1.36ミリリットルの酸素を結合するが、一酸化炭素の親和力は酸素に比べ200倍以上もあり、一酸化炭素の濃度が大であれば酸素を駆逐して酸素不足をもたらし、一酸化炭素中毒をおこす。[若木高善]

ヘモグロビンの研究

ヘモグロビンは大きな結晶をつくるのでX線回折による研究が早く進み、イギリスのケンドルーらによって1960~62年に一次、二次、三次、四次構造が確定された。また、ポリペプチド鎖のアミノ酸配列はヒトをはじめ、サル、ウシ、ウマ、ブタなどのヘモグロビンですでに決定されており、各種の動物にわたって共通した部分が多く、それらはヘモグロビンの活性維持にとくに重要な部分とみられ、種によって異なる部分は、進化過程に関連するものとして注目されている。さらに、立体構造と機能との関係なども明らかにされている。[若木高善]

構造と変異株

ヒトのヘモグロビンは正常成人の場合、グロビン分子は141個のアミノ酸からなるα(アルファ)鎖2本と、146個のアミノ酸からなるβ(ベータ)鎖2本が互いに寄り添った形で四量体(4個の単量体が結び付いて1分子となった会合体)を形成している。ところが、胎児のヘモグロビンは胎内環境に有利なように、α鎖二つと、β鎖とは若干異なるγ(ガンマ)鎖とよばれる部分二つとからなる。成人の場合をヘモグロビンA、胎児の場合をヘモグロビンFとよぶ。このヘモグロビンFは出生後数日のうちにヘモグロビンAに変わるため、ヘモグロビンの合成と分解が一度におこって黄疸(おうだん)に似た症状を呈する。このようなヘモグロビンのつくりかえは、オタマジャクシがカエルに変態するときにもみられる。また、ヘモグロビンAにもいくつかの変異株(正常な遺伝子にDNAの塩基の変異を生じた個体)が知られている。たとえば、アフリカ中央部の黒人にみられる鎌(かま)形赤血球貧血症(異常血色素症)患者のヘモグロビンは、β鎖のN末端から6番目のグルタミン酸がバリンになっているだけで酸素結合能力が低く、貧血症をおこしやすくなっている。これはヘモグロビンS症ともよばれる。鎌形赤血球内ではマラリア原虫の成育が阻害されるので、この貧血症はマラリア耐性となる。このほか、β鎖のN末端から26番目のグルタミン酸がリジンに置換されたヘモグロビンE症などもあり、ヘモグロビンの機能が不十分であったり、異常であったりするものが数多く知られ、すでに世界中で250種類余の異常ヘモグロビンが発見、登録されている。このなかには、前記のような1個ないしは数個のアミノ酸の違いによるものが多く、かつ遺伝するので、原因は、遺伝子であるDNA(デオキシリボ核酸)中の数個の塩基の差によると考えられている。アメリカのポーリングは、これらのヘモグロビン異常症を分子病とよんでいる。[若木高善]

合成

ヘモグロビンの合成は骨髄の赤芽球細胞で行われ、哺乳(ほにゅう)類の場合、成熟赤血球は核を放出してしまうため、もはやヘモグロビンは合成されなくなっている。ヘムはグリシンと酢酸だけから合成され、その後に鉄を取り込み、通常のタンパク合成でつくられたグロビンと結合してヘモグロビンになる。赤血球が崩壊するとヘモグロビンは肝臓で分解され、ポルフィリン環は胆汁色素となって排出される。なお、ヘモグロビンの寿命は約120日である。[若木高善]
『ノーマン・マクリーン著、山上健次郎訳『ヘモグロビン』(1981・朝倉書店) ▽斉藤正行ほか編『生化学実習』(1987・講談社) ▽永井清保編著『基本血液病学』(1987・世界保健通信社) ▽日本生化学会編『続 生化学実験講座第8巻 血液(上)』(1987・東京化学同人) ▽Archie A. MacKinney, Jr. 著、柴田昭監訳『血液の病態生理』(1989・西村書店) ▽山根至二著『楽しく学ぶ健康読本』(1990・三洋出版貿易) ▽諏訪邦夫著『酸素はからだになぜ大切か――いつも酸素は不足している!』(1990・講談社) ▽新版日本血液学全書刊行委員会編『新版 日本血液学全書・別巻 分子血液学』(1990・丸善) ▽マックス・ペルツ著、林利彦・今村保忠訳『生命の第二の秘密――タンパク質の協同現象とアロステリック制御の分子機構』(1991・マグロウヒル出版) ▽水上茂樹著『赤血球の生化学』(1993・東京大学出版会) ▽マックス・ペルツ著、黒田玲子訳『タンパク質――立体構造と医療への応用』(1995・東京化学同人) ▽中村隆雄・山本泰望編『分子生理学ノート』(1995・学会出版センター) ▽John D. Hawkins著、田宮信雄・田宮徹訳『遺伝子の構造と発現』(1995・東京化学同人) ▽有坂文雄著『スタンダード 生化学』(1996・裳華房) ▽Robert K. Murrayほか著、上代淑人監訳『ハーパー・生化学』(1997・丸善) ▽奥田拓道ほか編『病気を理解するための生理学・生化学』(1998・金芳堂) ▽国立療養所東京病院看護部編著『呼吸器疾患看護ケア・マニュアル』(1999・文光堂) ▽松田一郎監修、新川詔夫ほか編『医科遺伝学』(1999・南江堂) ▽H・R・マシューズほか著、藤本大三郎・井上晃監訳『マシューズ生化学要論』(2000・東京化学同人) ▽原野昭雄著『日本人の異常ヘモグロビン症』(2000・自然科学社) ▽杉崎紀子著『身体のからくり事典』(2001・朝倉書店)』

出典:小学館 日本大百科全書(ニッポニカ)
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精選版 日本国語大辞典

ヘモグロビン
〘名〙 (Hämoglobin hemoglobin) 赤血球中に含まれている赤色の色素蛋白質。鉄を含有し、酸素や炭酸ガスの運搬を行なう。血色素。

出典:精選版 日本国語大辞典
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四訂版 病院で受ける検査がわかる本

ヘモグロビン

基準値

男性:14~18g/dℓ

女性:12~16g/dℓ

ヘモグロビンとは

 血色素ともいう。「ヘム+グロビン」で、ヘムという鉄を含んだ色素とグロビンという蛋白質でできている。赤血球内の大部分はヘモグロビンで、酸素を末梢組織に運搬している。


おもに貧血を調べる検査です。ヘモグロビンの濃度が低下すると、さまざまな貧血がおこります。基準値から大きくずれている場合や、急に低値・高値になった場合には注意が必要です。

貧血で低値に

 ヘモグロビン(血色素けっしきそ)も赤血球数と同様、おもに貧血を調べる検査です。

 赤血球のおもな役割である酸素の末梢組織への運搬は、このヘモグロビンが行っています。このため、赤血球数が正常であっても、その中にヘモグロビンが十分に含まれていない場合には、酸素運搬能力は低下します。したがって、赤血球数よりヘモグロビンの量を、貧血の指標としている医師も少なくありません。

 例えば、貧血の中で最も多い鉄欠乏性貧血では、赤血球数はさほど低下しませんが、ヘモグロビンの濃度が低下するため、酸素を十分に運搬できずに、さまざまな貧血の症状が出現することになります。

輸血、献血の指標

 輸血を行う指標は、赤血球数よりもヘモグロビン濃度が用いられており、男女とも10g/dℓ以下になると医師は輸血を考えます。1単位(200mℓ)の輸血で、ヘモグロビンは0.6~0.8g/dℓ程度、補正されます。

 献血するときに、その血液が輸血に適当な血液かどうかを調べる検査に、血液比重検査があります。これは、ヘモグロビンの簡易検査とも考えられる検査で、比重が1.052以上ないと200mℓの献血はできません。

女性は男性に比べて低値

 測定のしかたは、赤血球数と同じです。女性は、男性に比べて低値になります。

 男性で12g/dℓ、女性で11g/dℓより低値のとき、貧血と診断します。反対に、男女とも18g/dℓ以上のときは多血症と診断します。

 検査当日の飲食は普通でかまいません。

臨床的に重要な急性大量出血による貧血

 赤血球数と同様、基準値からの多少の高低がふだんからわかっている場合は問題ありませんが、大きくずれている場合、あるいは急に低値・高値となった場合には、注意が必要です。

 貧血の場合は、その原因を検索します。

 また、臨床的に重要なのは急性の大量出血で、出血後3~6時間の間は代償的に血管が収縮して〈貧血〉は著しくありませんが、48~72時間後には血管外液が血管内に流入し、出血以上に〈貧血〉が著しくなります。そのため、いつごろ出血したのかを正確に医師に伝えてください。

疑われるおもな病気などは

◆高値→多血症、脱水など

◆低値→各種貧血(鉄欠乏性貧血、溶血性貧血、巨赤芽球きょせきがきゅう性貧血、再生不良性貧血など)、白血病、妊娠など

医師が使う一般用語
「ハーベー」=hemoglobin(血色素)の略Hbのドイツ語読み。その他「けっしきそ」

出典:法研「四訂版 病院で受ける検査がわかる本」
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化学辞典 第2版

ヘモグロビン
ヘモグロビン
hemoglobin

血色素ともいう.ヘムタンパク質の一種.Hbと略記される.おもに脊椎動物の赤血球中に含まれるが,ある種の無脊椎動物,微生物にも存在し,酸素分子を運搬する役割を果たす.ヘムはプロトヘムであり,鉄イオンは二価の状態で酸素と可逆的に結合する.脊椎動物のヘモグロビンは分子量6~7×104,4個のサブユニットからなり,それらのうち2個ずつは互いに等しく,α鎖,β鎖と名づけられている.α鎖,β鎖はともに1本のポリペプチド鎖と1分子のヘムよりなる.酸素分子はヘムと1:1で結合し,Hb 1分子は4分子の酸素と結合する.酸素との結合に際してヘムは互いに独立ではなく,1分子のヘムが酸素化されると残りのヘムは酸素との親和性が増加する.この現象をヘム間相互作用という.また,Hbの酸素親和性は pH によっても変化し,pH 6.5~7.5では pH の減少とともに親和性は減少する.これはボーア効果と称される.生体内では,ヘム間相互作用,ボーア効果によって pH が高く,酸素分圧の高い肺,エラと,二酸化炭素,乳酸などの代謝産物により pH が低く酸素分圧の低い組織との間で効率よく酸素を運搬しうる.これらのほかに,Hbの酸素親和性は赤血球中の2,3-ジホスホグリセリン酸,イノシトールヘキサリン酸などによっても制御されている.これに対し,無脊椎動物のヘモグロビンはヘム間相互作用,ボーア効果はなく,原始的な脊椎動物であるヤツメウナギなどの円口類ではそれらの中間的な性質を示す.Hbは典型的なアロステリックタンパク質([別用語参照]アロステリック酵素)であり,一次構造の決定をはじめ,X線結晶解折による詳細な立体構造が解明されており,研究がもっとも進んでいるタンパク質の一つである.

出典:森北出版「化学辞典(第2版)」
東京工業大学名誉教授理博 吉村 壽次(編集代表)
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東京大学名誉教授理博 野村 祐次郎(編集)
東京工業大学名誉教授理博 橋本 弘信(編集)
東京工業大学教授理博 広瀬 茂久(編集)
東京工業大学名誉教授工博 丸山 俊夫(編集)
東京工業大学名誉教授工博 八嶋 建明(編集)
東京工業大学名誉教授理博 脇原 將孝(編集)

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